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복잡한 단백질 구조 와 기능 이해 (아미노산)

by 세납장 2024. 10. 9.
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단백질과 아미노산

단백질 (Protein): 단백질은 아미노산의 폴리머(화학적 사슬)로 이루어져 있다.

아미노산 (Amino Acids): 단백질의 구성 요소이며, 20가지 종류가 있다.

  • 단백질은 극성, 비극성 특성 모두 가질 수 있다. R그룹에 따라 달리짐.

아미노산 구조
아미노산 구조

 

아미노산 구조

  • -NH₂ (아미노기, 염기성 그룹)
  • -COOH (카복실기, 산성 그룹)
  • C + R 그룹 (사이드 체인)
    • R 그룹: 아미노산의 사이드 체인으로, 극성(polar), 비극성(nonpolar), 전하(charge)에 따라 아미노산의 특성이 달라진다.
    • Backbone: 백본(backbone)은 단백질의 기본 구조를 형성하며, R 그룹은 이 구조에서 바깥쪽으로 나와 있다.

아미노산 Backbone

 

펩타이드 결합 (Peptide Bond)

  • 기본 결합: 아미노산 간의 공유 결합(covalent bond)으로, 한 아미노산의 카복실기(-COOH)와 다른 아미노산의 아미노기(-NH₂)가 탈수 반응(dehydration reaction)을 통해 결합한다.
    • -COOH + -NH₂ - H₂O(탈수) => -CONH (펩타이드 결합 형성)
  • 백본: 단백질의 기본 구조로, R 그룹이 바깥으로 나온다.
  • 펩타이드/폴리펩타이드:
    • 펩타이드: 일반적으로 2-50개의 아미노산(또는 폴리펩타이드 소단위로 10개 이상의 펩타이드).
    • 단백질: 50개 이상의 아미노산.

단백질 구조 수준 (Protein Structure Levels)

1차 구조 (Primary Structure): 펩타이드 결합으로 이루어진 아미노산 서열.

1차 구조


2차 구조 (Secondary Structure)

    • 수소 결합: 한 아미노산의 아미노기(-NH)와 다른 아미노산의 카복실기(-CO)의 수소 간의 결합.
    • 대표적인 구조: 알파 나선(alpha-helix), 베타 병풍(beta-pleated sheet).
    • 특징: 긴 반복 서열, 안정적.

2차 구조

 

 

3차 구조 (Tertiary Structure)

  • R 그룹 간의 상호작용에 의해 폴리펩타이드 사슬 내에서 굽힘과 루프 형성.
    • 결합:
      • 이온 결합 (Ionic bonds): 전하를 띤 R 그룹 간의 결합 (주로 산소(O), 질소(N)와 관련). Hydrophilic (물과 친함)
      • 반데르발스 힘 (Van der Waals forces): 비극성 R 그룹 간의 결합 (주로 탄소(C), 수소(H)와 관련). Hydrophobic (물과 친하지 않음)
      • 수소 결합 (Hydrogen bonds): 극성 R 그룹 간의 결합 (주로 산소(O), 질소(N)와 관련). Hydrophilic (물과 친함)
      • 공유 결합 (Covalent bonds, 디설파이드 결합): 시스테인(Cysteine)의 R 그룹의 황(S, -SH) 원자 간 결합, 매우 강한 결합.
  • 변성(Denaturation): R 그룹 간 결합이 열, pH, 소금 등의 외부 조건에 의해 끊어져 단백질의 3차 구조가 풀림.

3차 구조

 

4차 구조 (Quaternary Structure)

  • 50개 이상의 아미노산으로 구성된 단백질.
  • 하나 이상의 폴리펩타이드 사슬로 이루어진 단백질의 형성.
  • 예시: 헤모글로빈(hemoglobin).

4차 구조 - 헤모글로빈

 


섬유성 단백질(Fibrous Proteins) vs. 구형 단백질(Globular Proteins)

섬유성 단백질 (Fibrous Proteins)

  • 구조: 주로 2차 구조로 이루어져 있으며, 긴 반복 서열을 가짐.
  • 안정성: 구조적 역할을 수행하며, 물에 녹지 않음(불용성).
  • 예시: 콜라겐(collagen), 케라틴(keratin), 엘라스틴(elastin).
  • 기능: 신체 구조 지지 및 제공.

 

 

구형 단백질 (Globular Proteins)

  • 구조: 3차 및 4차 구조로 이루어져 있으며, 복잡한 입체 구조를 가짐.
  • 용해성: 물에 잘 녹음(친수성)으로 생리적 과정에서 효과적으로 작용. 물에 분해(hydrolysis)된다는 의미가 아님.
  • 기능: 다양한 생리적 기능을 수행 (예: 신호 전달, 효소 촉매).
  • 예시: 헤모글로빈(hemoglobin), 인슐린(insulin), 효소(enzymes), 항체(antibodies).
  • 특성: pH온도 변화에 민감하며, 변성되기 쉽다.
  • 마이오신(myosin): 구형 머리(globular head)와 섬유성 꼬리(fibrous tail)을 모두 가짐.

 

섬유성 단백질, 구형 단백질

 

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